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Protéines
Protéines<o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
<o:p> </o:p>
<o:p> </o:p>
I) Organisation<o:p></o:p>
Primaire<o:p></o:p>
- Organisation monomère à polymère<o:p></o:p>
- Enchainement d’acides aminés<o:p></o:p>
Secondaire<o:p></o:p>
- Soumis aux condition environnementales à premier repliement<o:p></o:p>
- Conformation niveau le plus bas à résultat environnement / nature de polymères<o:p></o:p>
Tertiaire<o:p></o:p>
- Organisation tridimensionnel (conformation basse)<o:p></o:p>
- Acquiert sa fonction<o:p></o:p>
- Structure primaire prédispose fonction biologique<o:p></o:p>
Quaternaire<o:p></o:p>
- Interaction protéines-protéines (pas pour toutes les protéines)<o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
<o:p> </o:p>
II) Structure de la protéine<o:p></o:p>
Donne des protéines ou de précurseurs de molécules non protéiques (neurotransmetteurs, métabolisme énergétique)<o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
Acides aminés sont la base des protéines, et sont codés par le code génétique<o:p></o:p>
Elles sont liées par liaison covalente (peptidiques)<o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
<o:p> </o:p>
Structure NH2RHCOOH<o:p></o:p>
Tous les AA ont un carbone asymétrique sauf la glycine (NH2CH2COOH)<o:p></o:p>
Si une molécule possède un carbone asymétrique è stéréo-isomères de configuration (énantiomères)<o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
Les énantiomères sont D ou L ???<o:p></o:p>
En Fisher è on place le COOH en haut, le H en bas<o:p></o:p>
Si NH3 à gauche à L<o:p></o:p>
Si NH3 à droite à D<o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
En CORN è si on lit CORN de gauche à droite à L<o:p></o:p>
Si on lit CORN de droite à gauche à D<o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
Il existe trois grandes classes de protéines à pH physiologique :<o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
Polaire et chargé (ionisable) à chaine R hydrophile<o:p></o:p>
Aspartate<o:p></o:p>
Asp<o:p></o:p>
D<o:p></o:p>
Charge négative<o:p></o:p>
Acide carboxylique<o:p></o:p>
Glutamate<o:p></o:p>
Glu<o:p></o:p>
E<o:p></o:p>
Charge négative<o:p></o:p>
Acide carboxylique<o:p></o:p>
Histidine<o:p></o:p>
His<o:p></o:p>
H*<o:p></o:p>
Charge positive<o:p></o:p>
Amine<o:p></o:p>
Lysine<o:p></o:p>
Lys<o:p></o:p>
K*<o:p></o:p>
Charge positive<o:p></o:p>
Amine<o:p></o:p>
Arginine<o:p></o:p>
Arg<o:p></o:p>
R<o:p></o:p>
Charge positive<o:p></o:p>
Amine<o:p></o:p>
Polaire et non chargé<o:p></o:p>
Tyrosine<o:p></o:p>
Tyr<o:p></o:p>
Y<o:p></o:p>
/<o:p></o:p>
Alcool (phosphorylé)<o:p></o:p>
Thréonine<o:p></o:p>
Thr<o:p></o:p>
T*<o:p></o:p>
/<o:p></o:p>
Alcool<o:p></o:p>
Sérine<o:p></o:p>
Ser<o:p></o:p>
S<o:p></o:p>
/<o:p></o:p>
Alcool<o:p></o:p>
Asparagine<o:p></o:p>
Asn<o:p></o:p>
N<o:p></o:p>
/<o:p></o:p>
Amide<o:p></o:p>
Glutamine<o:p></o:p>
Gln<o:p></o:p>
Q<o:p></o:p>
/<o:p></o:p>
Amide<o:p></o:p>
Cystéine<o:p></o:p>
Cys<o:p></o:p>
C<o:p></o:p>
/<o:p></o:p>
Thiol (pont disulfure à fige structure tridimensionnel)<o:p></o:p>
Non polaire et non chargé (chaine R hydrophobe)<o:p></o:p>
Glycine<o:p></o:p>
Gly<o:p></o:p>
G<o:p></o:p>
/<o:p></o:p>
Chaine aliphatique<o:p></o:p>
Alanine<o:p></o:p>
Ala<o:p></o:p>
A<o:p></o:p>
/<o:p></o:p>
Chaine aliphatique<o:p></o:p>
Valine<o:p></o:p>
Val<o:p></o:p>
V*<o:p></o:p>
/<o:p></o:p>
Chaine aliphatique<o:p></o:p>
Leucine<o:p></o:p>
Leu<o:p></o:p>
L*<o:p></o:p>
/<o:p></o:p>
Chaine aliphatique<o:p></o:p>
Isoleucine<o:p></o:p>
Ile<o:p></o:p>
I*<o:p></o:p>
/<o:p></o:p>
Chaine aliphatique<o:p></o:p>
Méthionine<o:p></o:p>
Met<o:p></o:p>
M*<o:p></o:p>
/<o:p></o:p>
Chaine aliphatique<o:p></o:p>
Phénylalanine<o:p></o:p>
Phe<o:p></o:p>
F*<o:p></o:p>
/<o:p></o:p>
Aromatique<o:p></o:p>
Tryptophane<o:p></o:p>
Trp<o:p></o:p>
W*<o:p></o:p>
/<o:p></o:p>
Aromatique<o:p></o:p>
Proline<o:p></o:p>
Pro<o:p></o:p>
P<o:p></o:p>
/<o:p></o:p>
Hétéroxyde à formation coude béta<o:p></o:p>
Si il y a des interactions entre charge positive et négative quand il y a repliement è pont salin<o:p></o:p>
* AA essentiels provient de l’alimentation<o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
III) Propriétés<o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
IV) Propriétés chimiques<o:p></o:p>
Il existe beaucoup d’AA mais seul 20 AA sont reconnus<o:p></o:p>
Il existe plusieurs types de réactions :<o:p></o:p>
- désamination oxydative : NH3 éliminé è Cα devient une cétone<o:p></o:p>
- décarboxylation : élimination CO2<o:p></o:p>
- transamination : métabolisme des protéines en AA essentiels et en AA non essentiels<o:p></o:p>
- amidation permet la liaison peptidique : condensation de deux AA<o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
A) Modification dans la protéine (post-traductionnelle)<o:p></o:p>
AA devient un intermédiaire métabolique<o:p></o:p>
hydroxylation<o:p></o:p>
Ajout d’un OH<o:p></o:p>
Proline / Lysine<o:p></o:p>
Définitive<o:p></o:p>
γ-carboxylation<o:p></o:p>
Ajout d’un COOH<o:p></o:p>
Glutamate<o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
Phosphorylation<o:p></o:p>
Ajour d’un groupement phosphate<o:p></o:p>
Sérine / Tyrosine / Thréonine<o:p></o:p>
Réversible<o:p></o:p>
Acétylation<o:p></o:p>
Ajout d’un CO<o:p></o:p>
Lysine<o:p></o:p>
Réversible<o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
B) Modification AA libre<o:p></o:p>
- Par substitution : Arginine è citruline è orthinine<o:p></o:p>
- Par décarboxylation : Histidine è histamine<o:p></o:p>
- Tyrosine peut donner la T3 et la T4 (hormones thyroïdienne) <o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
V) Formation du polymère<o:p></o:p>
On lit de la terminaison N-terminale à C-terminale<o:p></o:p>
Donc V-A ≠ A-V<o:p></o:p>
Quand il y a une erreur, la protéine est mal orienté et cela entraine des maladies génétiques.<o:p></o:p>
La configuration trans (haut/bas/haut) à stabilité maximale<o:p></o:p>
Proline créer une configuration cis qui crée une liaison à 90° qui forme un coude béta<o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
VI) Organisation spatiale<o:p></o:p>
A) Structure primaire<o:p></o:p>
- Toutes les chaines polaires sont dans le même plan et les chaines apolaires sont un plan opposé<o:p></o:p>
- Permet une prédisposition de l’organisation tridimensionnel en créant la fonction biologique et une stabilisation des liaisons hydrophobes è si il y a une altération alors la protéine ne sera pas fonctionnelle<o:p></o:p>
Si > 100 AA è protéine<o:p></o:p>
Si < 100 AA è peptide<o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
Les enzymes permettent la catalyse des protéines et se nomment les peptidases<o:p></o:p>
Il existe deux types de peptidases :<o:p></o:p>
- Exopeptidase : coupe extrémités des amines et des acides carboxyliques<o:p></o:p>
- Endopeptidase : coupe intérieur quand trypsine (à droite de K et R)/ chymotrypsine (à droite de W, F, Y)<o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
B) Structure secondaire<o:p></o:p>
- Pelotte statistique à structure organisée par mécanismes de répulsion de l’eau et groupement apolaire (se fait dans le cytosol)<o:p></o:p>
- linéaire de constitution è non linéaire, formé et stabilisé par liaison H<o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
2 motifs :<o:p></o:p>
a) L’hélice α (protéine globulaire) souple<o:p></o:p>
Type ressort è pas hélice constant è 4 AA qui tourne vers la droite<o:p></o:p>
Chaine latérale projeté à l’extérieur è minimise encombrement stérique<o:p></o:p>
Stabilisé par un pont H<o:p></o:p>
Glu, Asp, His, Lys, Arg peu représenté<o:p></o:p>
Pro n’est jamais exprimé<o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
b) Le feuillet β étiré<o:p></o:p>
Séquence plissée è implique une proline è coude β<o:p></o:p>
Stabilisation par pont H entre NH3 et COOH<o:p></o:p>
Si la chaine est courte à la liaison pas éloignée<o:p></o:p>
Si la chaine est longue à la liaison très éloignée<o:p></o:p>
Feuillet antiparallèle éêé ou parallèle êêê<o:p></o:p>
Pro et Lys peu exprimés<o:p></o:p>
Val et Ile exprimés<o:p></o:p>
Coude β<o:p></o:p>
Quand on arrive à la surface de la cellule, on a un coude β<o:p></o:p>
Succession de 4 AA permet le changement de direction (proline en 2, configuration en cis)<o:p></o:p>
Jamais de AA apolaires<o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
C) Structure tertiaire (détermine l’expression de la fonction biologique)<o:p></o:p>
Interactions non covalentes pour avoir une structure tridimensionnel et fonctionnelle :<o:p></o:p>
- Hydrophobes : conséquence répulsion ècréer cœur / noyau central de la protéine<o:p></o:p>
- Hydrophiles : ponts salins (ionisation chaine latérale des AA polaires)<o:p></o:p>
- Hydrogènes : entre carbonyle et NH3<o:p></o:p>
Mais aussi des ponts disulfures<o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
Il existe deux types de protéines :<o:p></o:p>
- les fibreuses : α ; soluble ; impliqué dans métabolisme ; hydrophile<o:p></o:p>
- les globulaires : β ; rigide ; hydrophobes ; organisation supramoléculaire<o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
Les pathologies des protéines provenant de la structure tridimensionnelle :<o:p></o:p>
- Vache folle : mauvais repliement<o:p></o:p>
- Parkinson : Protéine particulière<o:p></o:p>
- Alzheimer : peptide α/β générant les plaques d’amyloïdes <o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
D) Structure quaternaire (base de la régulation de la voie métabolique)<o:p></o:p>
Assemblage de plusieurs polypeptides è oligomérisation<o:p></o:p>
- homo-oligomérisation è plusieurs protéines identiques<o:p></o:p>
- hétéro-oligomérisation è plusieurs protéines différentes<o:p></o:p>
Stabilisé par des liaisons non covalentes dans le cœur hydrophobes<o:p></o:p>
<o:p> </o:p>
Dénaturation protéique : casse toutes les liaisons hydrogènes sauf celles de la structure primaire è pelotte statistique (cause : chaleur/ pH/ métaux lourds)<o:p></o:p>
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