• Métabolisme énergétique

    Par lafandemusic1994 le 14 Août 2014 à 13:17

    Métabolisme énergétique<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    I)            Concepts généraux<o:p></o:p>

    Un métabolite qui peut donner plusieurs voies métaboliques est un carrefour métabolique<o:p></o:p>

    Un substrat initial qui est aussi un produit final est un cycle métabolique<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    <o:p> </o:p>

    <o:p> </o:p>

    Catabolisme<o:p></o:p>

    Anabolisme<o:p></o:p>

    Objectifs<o:p></o:p>

    Production d’énergie<o:p></o:p>

    Synthèse de nouvelles molécules<o:p></o:p>

    Type de réaction<o:p></o:p>

    Oxydation<o:p></o:p>

    Réduction<o:p></o:p>

    Bilan énergétique<o:p></o:p>

    Production<o:p></o:p>

    Consommation<o:p></o:p>

    Matériel de départ<o:p></o:p>

    Molécules HPE, complexes<o:p></o:p>

    Molécules simples, peu nombreuses<o:p></o:p>

    Matériel d’arrivée<o:p></o:p>

    Molécules simples, peux nombreuses<o:p></o:p>

    Molécules HPE, complexes<o:p></o:p>

    Coenzymes / énergie<o:p></o:p>

    ADP à ATP<o:p></o:p>

    FAD à FADH2<o:p></o:p>

    NAD+ à NADH<o:p></o:p>

    ATP à ADP/AMP<o:p></o:p>

    NADPH à NADP+<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    Il y a plusieurs types de compartimentation cellulaire :<o:p></o:p>

    - Spécificité tissulaire è foie, rein, tissu adipeux<o:p></o:p>

    - Spécificité cellulaire è cytosol (catabolisme), mitochondrie (anabolisme)<o:p></o:p>

    - Dépendance à l’O2 è besoin ou pas (aérobie ou anaérobie)<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    II)         Les molécules énergétiques<o:p></o:p>

    ·      Les glucides (60% AEJ)<o:p></o:p>

    - Glucose è alimentation / dégradation glycogène / production par néoglucogénèse<o:p></o:p>

    - Lactate è produit dans le muscle / GR / foie en anaérobie <o:p></o:p>

    - Glycérol è lypolyse TG<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    ·      Les lipides (les plus énergétiques)<o:p></o:p>

    - AG è molécules hydrophobes liés à l’albumine<o:p></o:p>

    - Corps cétonique è cétogénèse hépatique<o:p></o:p>

    - TG è exogènes (alimentation) / exogènes (largués dans les organes)<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    ·      Protéines<o:p></o:p>

    - AA libres sans transporteur<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    ·      Substrat énergétiques et organes<o:p></o:p>

    - Cerveau è aucun stockage<o:p></o:p>

                           120 g/j de glucose constant ou de corps cétonique en période de jeune<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    - Muscle squelletiques è   réserve de GPL<o:p></o:p>

                                                   insulino-dépendant<o:p></o:p>

                                                   fibres rouges (AG au repos) / blanches (glucose en exercice)<o:p></o:p>

                                                   consomme des corps cétoniques<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    - Muscles cardiaque è AG / lactate / corps cétoniques <o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>


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  • Métabolisme glucidique

    Par lafandemusic1994 le 14 Août 2014 à 13:16

    Métabolisme glucidique<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    <o:p> </o:p>

    I)            Généralités<o:p></o:p>

    Capture d’écran 2014-08-14 à 13.15.31

     

     

    <o:p> </o:p>

    II)         Chez les glucides<o:p></o:p>

    On cherche le maintient de l’homéostasie<o:p></o:p>

    Quand <o:p></o:p>

    Apport glucidique<o:p></o:p>

    Stockage<o:p></o:p>

    Glycogénogénèse<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    Carences glucidique<o:p></o:p>

    Mobilise réserves<o:p></o:p>

    Glycogénolyse / Néoglucogénogénèse<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    III)      États prandiaux et transporteurs<o:p></o:p>

    Phase absorptive<o:p></o:p>

    5 à 8h<o:p></o:p>

    Stock en glycogène <o:p></o:p>

    Phase post-absorptive<o:p></o:p>

    8 à 16h<o:p></o:p>

    Dégradation du stock en glycogène (quand pas de néoglucogénèse)<o:p></o:p>

    Phase de jeune précoce<o:p></o:p>

    16 à 24h<o:p></o:p>

    Néoglucogénogénèse hépatique<o:p></o:p>

    Phase de jeune prolongé<o:p></o:p>

    Plus de 24h<o:p></o:p>

    Néoglucogénogénèse hépatique / rénale + cétogénèse <o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    Quand on a du glycogène, les monosaccharides sont absorbés par des transporteurs :<o:p></o:p>

    - SGLT è transporteurs couplés au sodium avec de l’ATP<o:p></o:p>

    - GLUT è passage passif sans ATP<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    Transporteur<o:p></o:p>

    Glucides favoris<o:p></o:p>

    Localisation <o:p></o:p>

    Km<o:p></o:p>

    Propriétés<o:p></o:p>

    GLUT 1<o:p></o:p>

    Glucose<o:p></o:p>

    Érythrocytes + cerveau<o:p></o:p>

    1 mM<o:p></o:p>

    Haute affinité<o:p></o:p>

    Faible capacité<o:p></o:p>

    GLUT 2<o:p></o:p>

    Glucose / fructose / galactose<o:p></o:p>

    Cellules β + foie + entérocytes<o:p></o:p>

    60 mM<o:p></o:p>

    Faible affinité<o:p></o:p>

    Haute  capacité<o:p></o:p>

    GLUT 3<o:p></o:p>

    Glucose<o:p></o:p>

    Cerveau<o:p></o:p>

    1 mM<o:p></o:p>

    Haute affinité<o:p></o:p>

    Faible capacité<o:p></o:p>

    GLUT 4<o:p></o:p>

    Glucose<o:p></o:p>

    Tissu adipeux + muscles<o:p></o:p>

    5 mM<o:p></o:p>

    Haute affinité<o:p></o:p>

    Faible capacité<o:p></o:p>

    GLUT 5<o:p></o:p>

    Fructose<o:p></o:p>

    Entérocytes<o:p></o:p>

    -<o:p></o:p>

    -<o:p></o:p>

    -<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>


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  • Protéines

    Par lafandemusic1994 le 14 Août 2014 à 13:14

    Protéines<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    <o:p> </o:p>

    Capture d’écran 2014-08-14 à 13.13.54

     

     

     

     

     

     

     

     

     

    <o:p> </o:p>

    I)            Organisation<o:p></o:p>

    Primaire<o:p></o:p>

    - Organisation monomère à polymère<o:p></o:p>

    - Enchainement d’acides aminés<o:p></o:p>

    Secondaire<o:p></o:p>

    - Soumis aux condition environnementales à premier repliement<o:p></o:p>

    - Conformation niveau le plus bas à résultat environnement / nature de polymères<o:p></o:p>

    Tertiaire<o:p></o:p>

    - Organisation tridimensionnel (conformation basse)<o:p></o:p>

    - Acquiert sa fonction<o:p></o:p>

    - Structure primaire prédispose fonction biologique<o:p></o:p>

    Quaternaire<o:p></o:p>

    - Interaction protéines-protéines (pas pour toutes les protéines)<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    <o:p> </o:p>

    II)         Structure de la protéine<o:p></o:p>

    Donne des protéines ou de précurseurs de molécules non protéiques (neurotransmetteurs, métabolisme énergétique)<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    Acides aminés sont la base des protéines, et sont codés par le code génétique<o:p></o:p>

    Elles sont liées par liaison covalente (peptidiques)<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    <o:p> </o:p>

    Structure NH2RHCOOH<o:p></o:p>

     

     

    Tous les AA ont un carbone asymétrique sauf la glycine (NH2CH2COOH)<o:p></o:p>

    Si une molécule possède un carbone asymétrique è stéréo-isomères de configuration (énantiomères)<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    Les énantiomères sont D ou L ???<o:p></o:p>

    En Fisher è on place le COOH en haut, le H en bas<o:p></o:p>

                            Si NH3 à gauche à L<o:p></o:p>

                            Si NH3 à droite à D<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    En CORN è si on lit CORN de gauche à droite à L<o:p></o:p>

                           Si on lit CORN de droite à gauche à D<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    Il existe trois grandes classes de protéines à pH physiologique :<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    Polaire et chargé (ionisable) à chaine R hydrophile<o:p></o:p>

    Aspartate<o:p></o:p>

    Asp<o:p></o:p>

    D<o:p></o:p>

    Charge négative<o:p></o:p>

    Acide carboxylique<o:p></o:p>

    Glutamate<o:p></o:p>

    Glu<o:p></o:p>

    E<o:p></o:p>

    Charge négative<o:p></o:p>

    Acide carboxylique<o:p></o:p>

    Histidine<o:p></o:p>

    His<o:p></o:p>

    H*<o:p></o:p>

    Charge positive<o:p></o:p>

    Amine<o:p></o:p>

    Lysine<o:p></o:p>

    Lys<o:p></o:p>

    K*<o:p></o:p>

    Charge positive<o:p></o:p>

    Amine<o:p></o:p>

    Arginine<o:p></o:p>

    Arg<o:p></o:p>

    R<o:p></o:p>

    Charge positive<o:p></o:p>

    Amine<o:p></o:p>

    Polaire et non chargé<o:p></o:p>

    Tyrosine<o:p></o:p>

    Tyr<o:p></o:p>

    Y<o:p></o:p>

    /<o:p></o:p>

    Alcool (phosphorylé)<o:p></o:p>

    Thréonine<o:p></o:p>

    Thr<o:p></o:p>

    T*<o:p></o:p>

    /<o:p></o:p>

    Alcool<o:p></o:p>

    Sérine<o:p></o:p>

    Ser<o:p></o:p>

    S<o:p></o:p>

    /<o:p></o:p>

    Alcool<o:p></o:p>

    Asparagine<o:p></o:p>

    Asn<o:p></o:p>

    N<o:p></o:p>

    /<o:p></o:p>

    Amide<o:p></o:p>

    Glutamine<o:p></o:p>

    Gln<o:p></o:p>

    Q<o:p></o:p>

    /<o:p></o:p>

    Amide<o:p></o:p>

    Cystéine<o:p></o:p>

    Cys<o:p></o:p>

    C<o:p></o:p>

    /<o:p></o:p>

    Thiol (pont disulfure à fige structure tridimensionnel)<o:p></o:p>

    Non polaire et non chargé (chaine R hydrophobe)<o:p></o:p>

    Glycine<o:p></o:p>

    Gly<o:p></o:p>

    G<o:p></o:p>

    /<o:p></o:p>

    Chaine aliphatique<o:p></o:p>

    Alanine<o:p></o:p>

    Ala<o:p></o:p>

    A<o:p></o:p>

    /<o:p></o:p>

    Chaine aliphatique<o:p></o:p>

    Valine<o:p></o:p>

    Val<o:p></o:p>

    V*<o:p></o:p>

    /<o:p></o:p>

    Chaine aliphatique<o:p></o:p>

    Leucine<o:p></o:p>

    Leu<o:p></o:p>

    L*<o:p></o:p>

    /<o:p></o:p>

    Chaine aliphatique<o:p></o:p>

    Isoleucine<o:p></o:p>

    Ile<o:p></o:p>

    I*<o:p></o:p>

    /<o:p></o:p>

    Chaine aliphatique<o:p></o:p>

    Méthionine<o:p></o:p>

    Met<o:p></o:p>

    M*<o:p></o:p>

    /<o:p></o:p>

    Chaine aliphatique<o:p></o:p>

    Phénylalanine<o:p></o:p>

    Phe<o:p></o:p>

    F*<o:p></o:p>

    /<o:p></o:p>

    Aromatique<o:p></o:p>

    Tryptophane<o:p></o:p>

    Trp<o:p></o:p>

    W*<o:p></o:p>

    /<o:p></o:p>

    Aromatique<o:p></o:p>

    Proline<o:p></o:p>

    Pro<o:p></o:p>

    P<o:p></o:p>

    /<o:p></o:p>

    Hétéroxyde à formation coude béta<o:p></o:p>

    Si il y a des interactions entre charge positive et négative quand il y a repliement è pont salin<o:p></o:p>

    * AA essentiels provient de l’alimentation<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    III)      Propriétés<o:p></o:p>

    Capture d’écran 2014-08-14 à 13.00.59

     

     

     

     

     

     

     

    <o:p> </o:p>

    IV)      Propriétés chimiques<o:p></o:p>

    Il existe beaucoup d’AA mais seul 20 AA sont reconnus<o:p></o:p>

    Il existe plusieurs types de réactions :<o:p></o:p>

    - désamination oxydative : NH3 éliminé è Cα devient une cétone<o:p></o:p>

    - décarboxylation : élimination CO2<o:p></o:p>

    - transamination : métabolisme des protéines en AA essentiels et en AA non essentiels<o:p></o:p>

    - amidation permet la liaison peptidique : condensation de deux AA<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    A) Modification dans la protéine (post-traductionnelle)<o:p></o:p>

    AA devient un intermédiaire métabolique<o:p></o:p>

    hydroxylation<o:p></o:p>

    Ajout d’un OH<o:p></o:p>

    Proline / Lysine<o:p></o:p>

    Définitive<o:p></o:p>

    γ-carboxylation<o:p></o:p>

    Ajout d’un COOH<o:p></o:p>

    Glutamate<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    Phosphorylation<o:p></o:p>

     Ajour d’un groupement phosphate<o:p></o:p>

    Sérine / Tyrosine / Thréonine<o:p></o:p>

    Réversible<o:p></o:p>

    Acétylation<o:p></o:p>

    Ajout d’un CO<o:p></o:p>

    Lysine<o:p></o:p>

    Réversible<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    B) Modification AA libre<o:p></o:p>

    - Par substitution : Arginine è citruline è orthinine<o:p></o:p>

    - Par décarboxylation : Histidine è histamine<o:p></o:p>

    - Tyrosine peut donner la T3 et la T4 (hormones thyroïdienne) <o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    V)         Formation du polymère<o:p></o:p>

    On lit de la terminaison N-terminale à C-terminale<o:p></o:p>

    Donc V-A ≠ A-V<o:p></o:p>

    Quand il y a une erreur, la protéine est mal orienté et cela entraine des maladies génétiques.<o:p></o:p>

    La configuration trans (haut/bas/haut) à stabilité maximale<o:p></o:p>

    Proline créer une configuration cis qui crée une liaison à 90° qui forme un coude béta<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    VI)      Organisation spatiale<o:p></o:p>

    A) Structure primaire<o:p></o:p>

    - Toutes les chaines polaires sont dans le même plan et les chaines apolaires sont un plan opposé<o:p></o:p>

    - Permet une prédisposition de l’organisation tridimensionnel en créant la fonction biologique et une stabilisation des liaisons hydrophobes è si il y a une altération alors la protéine ne sera pas fonctionnelle<o:p></o:p>

    Si > 100 AA è protéine<o:p></o:p>

    Si < 100 AA è peptide<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    Les enzymes permettent la catalyse des protéines et se nomment les peptidases<o:p></o:p>

    Il existe deux types de peptidases :<o:p></o:p>

    - Exopeptidase : coupe extrémités des amines et des acides carboxyliques<o:p></o:p>

    - Endopeptidase : coupe intérieur quand trypsine (à droite de K et R)/ chymotrypsine (à droite de W, F, Y)<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    B) Structure secondaire<o:p></o:p>

    - Pelotte statistique à structure organisée par mécanismes de répulsion de l’eau et groupement apolaire (se fait dans le cytosol)<o:p></o:p>

    - linéaire de constitution è non linéaire, formé et stabilisé par liaison H<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    2 motifs :<o:p></o:p>

    a)  L’hélice α (protéine globulaire) souple<o:p></o:p>

    Type ressort è pas hélice constant è 4 AA qui tourne vers la droite<o:p></o:p>

    Chaine latérale projeté à l’extérieur è minimise encombrement stérique<o:p></o:p>

    Stabilisé par un pont H<o:p></o:p>

    Glu, Asp, His, Lys, Arg peu représenté<o:p></o:p>

    Pro n’est jamais exprimé<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    b)  Le feuillet β étiré<o:p></o:p>

    Séquence plissée è implique une proline è coude β<o:p></o:p>

    Stabilisation par pont H entre NH3 et COOH<o:p></o:p>

    Si la chaine est courte à la liaison pas éloignée<o:p></o:p>

    Si la chaine est longue à la liaison très éloignée<o:p></o:p>

    Feuillet antiparallèle éêé ou parallèle êêê<o:p></o:p>

    Pro et Lys peu exprimés<o:p></o:p>

    Val et Ile exprimés<o:p></o:p>

                                       Coude β<o:p></o:p>

    Quand on arrive à la surface de la cellule, on a un coude β<o:p></o:p>

    Succession de 4 AA permet le changement de direction (proline en 2, configuration en cis)<o:p></o:p>

    Jamais de AA apolaires<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    C)  Structure tertiaire (détermine l’expression de la fonction biologique)<o:p></o:p>

    Interactions non covalentes pour avoir une structure tridimensionnel et fonctionnelle :<o:p></o:p>

    - Hydrophobes : conséquence répulsion ècréer cœur / noyau central de la protéine<o:p></o:p>

    - Hydrophiles : ponts salins (ionisation chaine latérale des AA polaires)<o:p></o:p>

    - Hydrogènes : entre carbonyle et NH3<o:p></o:p>

    Mais aussi des ponts disulfures<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    Il existe deux types de protéines :<o:p></o:p>

    - les fibreuses : α ; soluble ; impliqué dans métabolisme ; hydrophile<o:p></o:p>

    - les globulaires : β ; rigide ; hydrophobes ; organisation supramoléculaire<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    Les pathologies des protéines provenant de la structure tridimensionnelle :<o:p></o:p>

    - Vache folle : mauvais repliement<o:p></o:p>

    - Parkinson : Protéine particulière<o:p></o:p>

    - Alzheimer : peptide α/β générant les plaques d’amyloïdes <o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    D) Structure quaternaire (base de la régulation de la voie métabolique)<o:p></o:p>

    Assemblage de plusieurs polypeptides è oligomérisation<o:p></o:p>

    - homo-oligomérisation è plusieurs protéines identiques<o:p></o:p>

    - hétéro-oligomérisation è plusieurs protéines différentes<o:p></o:p>

    Stabilisé par des liaisons non covalentes dans le cœur hydrophobes<o:p></o:p>

    <o:p> </o:p>

    Dénaturation protéique : casse toutes les liaisons hydrogènes sauf celles de la structure primaire è pelotte statistique (cause : chaleur/ pH/ métaux lourds)<o:p></o:p>

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