Protéines

Protéines<o:p></o:p>

<o:p> </o:p>

<o:p> </o:p>

<o:p> </o:p>

I)            Organisation<o:p></o:p>

<o:p> </o:p>

<o:p> </o:p>

II)         Structure de la protéine<o:p></o:p>

Donne des protéines ou de précurseurs de molécules non protéiques (neurotransmetteurs, métabolisme énergétique)<o:p></o:p>

<o:p> </o:p>

Acides aminés sont la base des protéines, et sont codés par le code génétique<o:p></o:p>

Elles sont liées par liaison covalente (peptidiques)<o:p></o:p>

<o:p> </o:p>

<o:p> </o:p>

Structure NH2RHCOOH<o:p></o:p>

Tous les AA ont un carbone asymétrique sauf la glycine (NH2CH2COOH)<o:p></o:p>

Si une molécule possède un carbone asymétrique è stéréo-isomères de configuration (énantiomères)<o:p></o:p>

<o:p> </o:p>

Les énantiomères sont D ou L ???<o:p></o:p>

En Fisher è on place le COOH en haut, le H en bas<o:p></o:p>

                        Si NH3 à gauche à L<o:p></o:p>

                        Si NH3 à droite à D<o:p></o:p>

<o:p> </o:p>

En CORN è si on lit CORN de gauche à droite à L<o:p></o:p>

                       Si on lit CORN de droite à gauche à D<o:p></o:p>

<o:p> </o:p>

Il existe trois grandes classes de protéines à pH physiologique :<o:p></o:p>

<o:p> </o:p>

Si il y a des interactions entre charge positive et négative quand il y a repliement è pont salin<o:p></o:p>

* AA essentiels provient de l’alimentation<o:p></o:p>

<o:p> </o:p>

III)      Propriétés<o:p></o:p>

<o:p> </o:p>

IV)      Propriétés chimiques<o:p></o:p>

Il existe beaucoup d’AA mais seul 20 AA sont reconnus<o:p></o:p>

Il existe plusieurs types de réactions :<o:p></o:p>

- désamination oxydative : NH3 éliminé è C_α devient une cétone<o:p></o:p>

- décarboxylation : élimination CO2<o:p></o:p>

- transamination : métabolisme des protéines en AA essentiels et en AA non essentiels<o:p></o:p>

- amidation permet la liaison peptidique : condensation de deux AA<o:p></o:p>

<o:p> </o:p>

A) Modification dans la protéine (post-traductionnelle)<o:p></o:p>

AA devient un intermédiaire métabolique<o:p></o:p>

<o:p> </o:p>

B) Modification AA libre<o:p></o:p>

- Par substitution : Arginine è citruline è orthinine<o:p></o:p>

- Par décarboxylation : Histidine è histamine<o:p></o:p>

- Tyrosine peut donner la T3 et la T4 (hormones thyroïdienne) <o:p></o:p>

<o:p> </o:p>

V)         Formation du polymère<o:p></o:p>

On lit de la terminaison N-terminale à C-terminale<o:p></o:p>

Donc V-A ≠ A-V<o:p></o:p>

Quand il y a une erreur, la protéine est mal orienté et cela entraine des maladies génétiques.<o:p></o:p>

La configuration trans (haut/bas/haut) à stabilité maximale<o:p></o:p>

Proline créer une configuration cis qui crée une liaison à 90° qui forme un coude béta<o:p></o:p>

<o:p> </o:p>

VI)      Organisation spatiale<o:p></o:p>

A) Structure primaire<o:p></o:p>

- Toutes les chaines polaires sont dans le même plan et les chaines apolaires sont un plan opposé<o:p></o:p>

- Permet une prédisposition de l’organisation tridimensionnel en créant la fonction biologique et une stabilisation des liaisons hydrophobes è si il y a une altération alors la protéine ne sera pas fonctionnelle<o:p></o:p>

Si > 100 AA è protéine<o:p></o:p>

Si < 100 AA è peptide<o:p></o:p>

<o:p> </o:p>

Les enzymes permettent la catalyse des protéines et se nomment les peptidases<o:p></o:p>

Il existe deux types de peptidases :<o:p></o:p>

- Exopeptidase : coupe extrémités des amines et des acides carboxyliques<o:p></o:p>

- Endopeptidase : coupe intérieur quand trypsine (à droite de K et R)/ chymotrypsine (à droite de W, F, Y)<o:p></o:p>

<o:p> </o:p>

B) Structure secondaire<o:p></o:p>

- Pelotte statistique à structure organisée par mécanismes de répulsion de l’eau et groupement apolaire (se fait dans le cytosol)<o:p></o:p>

- linéaire de constitution è non linéaire, formé et stabilisé par liaison H<o:p></o:p>

<o:p> </o:p>

2 motifs :<o:p></o:p>

a)  L’hélice α (protéine globulaire) souple<o:p></o:p>

Type ressort è pas hélice constant è 4 AA qui tourne vers la droite<o:p></o:p>

Chaine latérale projeté à l’extérieur è minimise encombrement stérique<o:p></o:p>

Stabilisé par un pont H<o:p></o:p>

Glu, Asp, His, Lys, Arg peu représenté<o:p></o:p>

Pro n’est jamais exprimé<o:p></o:p>

<o:p> </o:p>

b)  Le feuillet β étiré<o:p></o:p>

Séquence plissée è implique une proline è coude β<o:p></o:p>

Stabilisation par pont H entre NH3 et COOH<o:p></o:p>

Si la chaine est courte à la liaison pas éloignée<o:p></o:p>

Si la chaine est longue à la liaison très éloignée<o:p></o:p>

Feuillet antiparallèle éêé ou parallèle êêê<o:p></o:p>

Pro et Lys peu exprimés<o:p></o:p>

Val et Ile exprimés<o:p></o:p>

                                   Coude β<o:p></o:p>

Quand on arrive à la surface de la cellule, on a un coude β<o:p></o:p>

Succession de 4 AA permet le changement de direction (proline en 2, configuration en cis)<o:p></o:p>

Jamais de AA apolaires<o:p></o:p>

<o:p> </o:p>

C)  Structure tertiaire (détermine l’expression de la fonction biologique)<o:p></o:p>

Interactions non covalentes pour avoir une structure tridimensionnel et fonctionnelle :<o:p></o:p>

- Hydrophobes : conséquence répulsion ècréer cœur / noyau central de la protéine<o:p></o:p>

- Hydrophiles : ponts salins (ionisation chaine latérale des AA polaires)<o:p></o:p>

- Hydrogènes : entre carbonyle et NH3<o:p></o:p>

Mais aussi des ponts disulfures<o:p></o:p>

<o:p> </o:p>

Il existe deux types de protéines :<o:p></o:p>

- les fibreuses : α ; soluble ; impliqué dans métabolisme ; hydrophile<o:p></o:p>

- les globulaires : β ; rigide ; hydrophobes ; organisation supramoléculaire<o:p></o:p>

<o:p> </o:p>

Les pathologies des protéines provenant de la structure tridimensionnelle :<o:p></o:p>

- Vache folle : mauvais repliement<o:p></o:p>

- Parkinson : Protéine particulière<o:p></o:p>

- Alzheimer : peptide α/β générant les plaques d’amyloïdes <o:p></o:p>

<o:p> </o:p>

D) Structure quaternaire (base de la régulation de la voie métabolique)<o:p></o:p>

Assemblage de plusieurs polypeptides è oligomérisation<o:p></o:p>

- homo-oligomérisation è plusieurs protéines identiques<o:p></o:p>

- hétéro-oligomérisation è plusieurs protéines différentes<o:p></o:p>

Stabilisé par des liaisons non covalentes dans le cœur hydrophobes<o:p></o:p>

<o:p> </o:p>

Dénaturation protéique : casse toutes les liaisons hydrogènes sauf celles de la structure primaire è pelotte statistique (cause : chaleur/ pH/ métaux lourds)<o:p></o:p>

<o:p> </o:p>